Als je azijn toevoegt gebeuren er twee dingen: de negatieve lading aan het uiteinde van de eiwitmoleculen wordt geneutraliseerd en het calciumfosfaat dat de bundeltjes bijelkaar houdt, lost op. Daarna klontert het eiwit. Precies om die reden klontert zure melk ook in gore brokken.
Wanneer azijn aan eieren wordt toegevoegd, combineert het azijnzuur met het calciumcarbonaat in de eierschaal om koolstofdioxidegas en calciumacetaat te produceren. Deze reactie creëert een zure omgeving in de container, waardoor de eiwitten kunnen denatureren en ondoorzichtig en rubberachtig kunnen worden .
Als we zuur toevoegen aan warme melk, treedt een reactie op. In de melk ontstaan dikke witte klonten en je houdt geel sap over. Als je deze klonten goed uitwringt worden de klonten erg hard. De reactie waarbij kaas wordt gemaakt uit melk lijkt op de reactie waarbij de klonten ontstaan.
Het eiwit is dan luchtig, stevig en flink gegroeid in volume. Maar let op: je kan eiwit ook te lang kloppen, waardoor het instort en niet meer zo luchtig is. Klop je het eiwit met suiker, bijvoorbeeld voor meringues? Check dan ook even of alle suiker wel goed is opgelost.
Melk bestaat onder andere uit water en een eiwit dat caseïne heet. Alle eiwitten kunnen alleen opgelost zijn in water bij bepaalde zuurgraden. Deze caseïnemoleculen slaan neer wanneer azijn toegevoegd wordt. De zuurgraad waar ze het minst goed oplossen heet het iso-elektrische punt.
Als je azijn toevoegt aan melk, zal het caseïne-eiwit in de melk langzaam gaan denatureren. Hierdoor ontstaat wrongel, die je tot een bal kunt kneden.
Iso-elektrisch punt (pI) is een pH waarbij proteïne nul elektrostatische lading behoudt. Bij pI overwint de hydrofobe aantrekking van proteïne-proteïne de elektrostatische aantrekking van proteïne-water, wat resulteert in iso-elektrische neerslag.
Plastic kun je niet zo goed vetvrij maken en is daarom minder geschikt. Als in het recept staat dat je suiker moet toevoegen, gebruik dan fijne tafelsuiker (en geen kristalsuiker). Deze suiker lost namelijk het beste op. Je kunt de eiwitten stijfkloppen met een mixer of met een garde.
In puur water zijn eiwitten slecht oplosbaar, van 50 tot 500 mM zout is de oplosbaarheid in de regel hoog (vooral NaCl helpt eiwitten goed in oplossing houden), daarboven krijg je uitzoutingseffecten, vooral met sulfaten bijvoorbeeld. Druk en temperatuur hebben inderdaad ook een invloed.
Eiwitten die op de goede manier zijn stijfgeklopt, kunnen tot 7 à 8 keer in volume toenemen. Perfect geklopt eiwit is glad van structuur en heeft een zijdeachtige glans. Als je te lang klopt, wordt het eiwit korrelig, alsof het schift. Om het weer goed te krijgen klop je er voorzichtig 1 extra eiwit door.
Om karnemelk te maken, meet u eenvoudig de azijn of het citroensap af in een maatbeker. Vul de beker met melk tot aan de 1-cup lijn (dus ja, u gebruikt slechts iets minder dan 1 volle kop melk). Roer om te mengen en laat het mengsel minstens 5 tot 10 minuten rusten voordat u het gebruikt.
Azijn ontkalkt, ontvet en doodt bacteriën, wat het een ideaal middel maakt voor de dagelijkse schoonmaak in huis. Verder verdrijft het nare luchtjes en is het milieuvriendelijk.
Azijn en citroen zijn beide goede middelen om vieze geuren te neutraliseren. Azijn neutraliseert een vieze lucht en citroen zorgt voor een frisse geur in huis. Breng een pan met azijn en citroenpartjes aan de kook.
De azijn bevat ethaanzuur (ook bekend als azijnzuur), dat reageert met calciumcarbonaat in de eierschaal . Een product van de reactie is koolstofdioxidegas, dat verschijnt als kleine belletjes die zich vormen op de eierschaal. Na verloop van tijd lost deze chemische reactie de harde eierschaal op.
Zuur (citroensap, azijn, wijnsteenpoeder) stabiliseert de crosslinking van de eiwitten; de eiwitmassa wordt steviger . Zelfs kleine hoeveelheden eigeel of vet kunnen stijfheid voorkomen. De emulgatoren van de eidooier verstoren de crosslinking door zich te hechten aan de eiwitten van het eiwit.
Als je deze eierschaal in azijn (wat ongeveer 4% azijnzuur is) weekt, start je een chemische reactie die de calciumcarbonaatschaal oplost. Het azijnzuur reageert met het calciumcarbonaat in de eierschaal en laat koolstofdioxidegas vrij dat je als bubbels op de schaal ziet .
Sommige eiwitten, zoals membraaneiwitten, kunnen bijvoorbeeld onoplosbaar zijn omdat ze hydrofoob zijn . Bovendien hebben verkeerd gevouwen eiwitten blootgestelde hydrofobe regio's en kunnen ze onoplosbare aggregaten vormen. Veel recombinante eiwitten worden, wanneer ze overgeëxprimeerd worden in een heterologe gastheer, onoplosbaar vanwege misvouwing.
In de twaalfvingerige darm komt alvleessap bij het voedsel. Alvleessap bevat enzymen waarmee de eiwitten in nog kleinere mootjes worden gehakt. In de wand van de dunne darm zitten miljoenen kleine kliertjes die darmsap maken. Darmsap bevat enzymen die de kleinere stukjes eiwit afbreken tot aminozuren.
Aminozuren zijn de bouwstenen van eiwit. Je lichaam breekt eiwit af in deze aminozuren tijdens het verteren van je eten en stuurt ze vervolgens door naar de juiste plek zodat jij waar de bouwstenen nodig zijn.
De eiwitten worden niet stijf
Als er maar een beetje vet bij de eiwitten zit, is het niet mogelijk om ze goed stijf op te kloppen. Onthoud dat eigeel ook vet is. Let dus goed op dat er absoluut geen eigeel bij het eiwit zit, maar ook dat je kom en garde(s) goed schoon, droog en vetvrij zijn.
In een kom met een elektrische mixer, klop de eiwitten met de wijnsteenroom tot schuim. Voeg geleidelijk de bruine suiker toe en blijf kloppen tot het stijf is.
Je begint de eieren stijf te slaan met de fijne kristalsuiker. Er wordt geadviseerd om dit in eetlepels toe te voegen terwijl je mixt, op die manier krijg je een zo luchtig mogelijk schuim. Dit gaat het meest makkelijk met een staande mixer omdat het een aantal minuten duurt.
Door azijnzuur toe te voegen , worden omstandigheden gecreëerd die de denaturatie en daaropvolgende aggregatie van eiwitten bevorderen , waardoor hun stollingspatronen visueel kunnen worden waargenomen.
Wanneer de pH ( pH 5,0–6,0 ) op het isoelektrische punt is, wordt de nettolading van het eiwit nul, wat een gebrek aan elektrostatische afstoting tussen de eiwitmoleculen veroorzaakt. Dit bevordert hydrofobe interacties en eiwitaggregatie, wat resulteert in de laagste oplosbaarheid van het eiwit (Nolsoe en Undeland 2009).
Het kan verschillende ladingstoestanden hebben, voornamelijk afhankelijk van de oppervlaktelading en de oplossingstoestand. Bij de pI van een proteïne, aangezien aantrekkingen tussen proteïnemoleculen gemaximaliseerd zijn , wordt de oplosbaarheid ervan geminimaliseerd. Door een dergelijk verschil in pI te gebruiken, zijn proteïnen scheidbaar.